Food Science and Technology

ISSN-print: 2073-8684
ISSN-online: 2409-7004
ISO: 26324:2012
Архiви

ЕЛЕКТРОФОРЕЗ ПРЕПАРАТІВ ЛАКТОФЕРИНУ В АДАПТОВАНОМУ АПАРАТІ ТИПУ СТАДІЄРА ДЛЯ АНАЛІЗУ БІЛКІВ МОЛОКА

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

PDF (English)
Опубліковано тра 14, 2026
DOI https://doi.org/10.15673/fst.v20i2.3493

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

V. Yukalo
Кафедра харчової біотехнології і хімії Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя
http://orcid.org/0000-0003-3553-6713
K. Datsyshyn
Кафедра харчової біотехнології і хімії Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя
http://orcid.org/0000-0002-9229-9059

Анотація

Препарати лактоферину, які використовують, як біоактивні добавки при виробництві харчових продуктів містять від 3% до 15% різних білків молока. Важливим питанням є аналіз фракційного складу цих білкових домішок в препаратах лактоферину. Для отримання повної характеристики складу і стану білків домішок доцільно використовувати три системи електрофорезу. Дві з них (нативна і в присутності сечовини) успішно використовуються  в адаптованому апараті типу Стадієра. Проте третя важлива система – диск-електрофорезу в присутності додецилсульфату натрію (ДСН) відпрацьована  на інших апаратах (зокрема апараті фірми «Bio Rad»). Це ускладнює проведення аналізу і порівнювання результатів. Тому  метою нашого дослідження було встановлення можливості використання адаптованого апарату типу Стадієра для електрофоретичного аналізу препаратів лактоферину в присутності ДСН. В роботі було використано знежирене молоко кислотністю 180Т, а також три препарати лактоферину, які отримали з ПрАТ «Тернопільський молокозавод». Фракційний склад білків у препаратах лактоферину визначали з використанням трьох систем електрофорезу (електрофорез в присутності сечовини для ідентифікації казеїнів, експрес-електрофорез в нативних умовах для ідентифікації білків сироватки молока та диск-електрофорез в присутності ДСН). Диск-електрофорез в присутності ДСН проводили паралельно в адаптованому апараті типу Стадієра і апараті фірми «Bio Rad». В результаті встановлено, що адаптований апарат типу Стадієра може бути використаний для аналізу молочних білків домішок у цих трьох системах електрофорезу. Порівняльний аналіз трьох препаратів лактоферину на обох апаратах для електрофорезу показав ідентичний якісний склад і близький кількісний склад фракцій домішок та лактоферину, а саме у адаптованому апараті типу Стадієра у препараті Lf3 вміст лактоферину становив 85±2,5; β-лактоглобуліну – 5±0,7; альбуміну сироватки – 7±0,6; αs1-казеїну – 2±0,4. Для апарату фірми «Bio Rad» вміст фракцій відповідно був наступним:  лактоферину – 84±1,9; β-лактоглобуліну – 5±0,4; альбуміну сироватки – 5±0,6; αs1-казеїну – 3±0,5.  Це свідчить про можливість порівнювання результатів отриманих на обох апаратах.

Ключові слова:
препарати лактоферину, білкові фракції, електрофорез

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Як цитувати
Yukalo, V., & Datsyshyn, K. (2026). ЕЛЕКТРОФОРЕЗ ПРЕПАРАТІВ ЛАКТОФЕРИНУ В АДАПТОВАНОМУ АПАРАТІ ТИПУ СТАДІЄРА ДЛЯ АНАЛІЗУ БІЛКІВ МОЛОКА. Food Science and Technology, 20(2), 132-138. https://doi.org/10.15673/fst.v20i2.3493
Номер
Том 20 № 2 (2026)
Розділ
Хімія харчових продуктів і матеріалів. Нові види сировини

Посилання

1. Superti F. Lactoferrin from bovine milk: a protective companion for life. Nutrients. 2020; 12(9):2562. doi:10.3390/nu12092562.
2. Fox PF, Uniacke-Lowe T, McSweeney PLH, O’Mahony JA. Dairy chemistry and biochemistry. 2nd ed. New York: Springer; 2015. doi:10.1007/978-3-319-14892-2.
3. Duran A, Kahve HI. The use of lactoferrin in food industry. Acad J Sci. 2017; 7(2):89–94.
4. Perraudin JP, De Valck L. Lactoferrin production from bovine milk or cheese whey. J Eng Appl Sci Technol. 2020; 2(1):1–9. doi:10.47363/JEAST/2020(2)103.
5. Wakabayashi H, Yamauchi K, Abe F. Quality control of commercial bovine lactoferrin. Biometals. 2018; 31:313–319. doi:10.1007/s10534-018-0098-2.
6. Sharma N, Sharma R, Rajput YS, Mann B, Singh R, Gandhi K. Separation methods for milk proteins on polyacrylamide gel electrophoresis: critical analysis and options for better resolution. Int Dairy J. 2021; 114:104920. doi:10.1016/j.idairyj.2020.104920.
7. Yukalo V, Datsyshyn K, Krupa O, Storozh L. Combination of electrophoretic systems for determining the fractional composition of proteins in lactoferrin preparations. East Eur J Enterp Technol. 2025; 5(11(137)):79–85. doi:10.15587/1729-4061.2025.338604.
8. Yukalo V, Datsyshyn K, Krupa O, Storozh L. Adaptation of Stadier's apparatus for electrophoresis of main milk proteins. East Eur J Enterp Technol. 2024; 1/11(127):73–80. doi:10.15587/1729-4061.2024.296753.
9. Farrell HM, Jimenez-Flores R, Bleck GT, Brown EM, Butler JE, Creamer LK, et al. Nomenclature of the proteins of cows’ milk: sixth revision. J Dairy Sci. 2004; 87(6):1641–1674. doi:10.3168/jds.s0022-0302(04)73319-6.
10. O’Riordan N, Gerlach JQ, Kilcoyne M, O’Callaghan J, Kane M, Hickey RM, et al. Profiling temporal changes in bovine milk lactoferrin glycosylation using lectin microarrays. Food Chem. 2014; 165:388–396.
11. Kell DB, Heyden EL, Pretorius E. The biology of lactoferrin, an iron-binding protein that can help defend against viruses and bacteria. Front Immunol. 2020; 11:1221. doi:10.3389/fimmu.2020.01221.
12. Moore SA, Anderson BF, Groom CR, Haridas M, Baker EN. Three-dimensional structure of diferric bovine lactoferrin at 2.8 Å resolution. J Mol Biol. 1997; 274(2):222–236.
13. Yukalo V. Biological activity of proteins and peptides of milk: monograph. Ternopil: Publishing house of Ternopil Ivan Puluj National Technical University of Ukraine; 2021.
14. Deeth HC, Bansal N, editors. Whey protein: from milk to medicine. 1st ed. London: Academic Press; 2019.
15. Sienkiewicz M, Jaśkiewicz A, Tarasiuk A, Fichna J. Lactoferrin: an overview of its main functions, immunomodulatory and antimicrobial role, and clinical significance. Crit Rev Food Sci Nutr. 2022; 62(22):6016–6033. doi:10.1080/10408398.2021.1895063.
16. Andreu S, Ripa I, Bello-Morales R, López-Guerrero JA. Liposomal lactoferrin exerts antiviral activity against HCoV-229E and SARS-CoV-2 pseudoviruses in vitro. Viruses. 2023;15(4):972. doi:10.3390/v15040972.
17. Actor JK, Hwang SA, Kruzel ML. Lactoferrin as a natural immune modulator. Curr Pharm Des. 2009; 15(17):1956–1973.
18. Tsuda H, Sekine K, Fujita K, Iigo M. Cancer prevention by bovine lactoferrin and underlying mechanisms – a review of experimental and clinical studies. Biochem Cell Biol. 2002; 80(1):131–136.
19. Jiang R, Lönnerdal B. Bovine lactoferrin and lactoferricin exert antitumor activities on human colorectal cancer cells (HT-29) by activating various signaling pathways. Biochem Cell Biol. 2017; 95(1):99–109. doi:10.1139/bcb-2016-0094.
20. Lönnerdal B, Suzuki YA. Lactoferrin. In: McSweeney PLH, Fox PF, editors. Advanced dairy chemistry. Volume 1A: proteins: basic aspects. 4th ed. New York: Springer; 2013. p. 295–315.
21. Yukalo V., Datsyshyn K., Storozh L. Electrophoretic system for express analysis of whey protein fractions. East Eur J Enterp Technol. 2019; 2/11 (98):37–44. doi: 10.15587/1729-4061.2019.160186.
22. Tarapata J, Maciejczyk M, Zulewska J. Microfiltration of buttermilk: Partitioning of proteins and modeling using a resistance-in-series model. Int Dairy J. 2022; 134, 105445. doi: 10.1016/j.idairyj.2022.105445.