Food Science and Technology

ISSN-print: 2073-8684
ISSN-online: 2409-7004
ISO: 26324:2012
Архiви

ЕЛЕКТРОФОРЕТИЧНІ СИСТЕМИ ДЛЯ АНАЛІЗУ ФРАКЦІЙНОГО СКЛАДУ БІЛКІВ МОЛОКА КОРІВ РІЗНИХ ПОРІД

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

PDF (English)
Опубліковано бер 23, 2025
DOI https://doi.org/10.15673/fst.v19i1.3138

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

V. Yukalo
Кафедра харчової біотехнології і хімії Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя
http://orcid.org/0000-0003-3553-6713
K. Datsyshyn
Кафедра харчової біотехнології і хімії Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя
http://orcid.org/0000-0002-9229-9059
O. Krupa
Кафедра харчової біотехнології і хімії Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя
https://orcid.org/0000-0003-3445-2470
L. Storozh
Кафедра харчової біотехнології і хімії Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя
http://orcid.org/0000-0002-3635-2900

Анотація

У роботі проведено порівняльний аналіз фракційного складу основних білків казеїнового комплексу і сироватки молока корів голштинської і джерсейської порід з фермерських господарств Тернопільської області України. Молоко цих порід відрізняється якісним і кількісним складом білкових фракцій, що може бути важливим для виготовлення певних видів продуктів. Аналіз літературних даних показав, що генетичні варіанти основних молочних білків насамперед відрізняються зарядами і здатністю до агрегації в розчинах. Тому для аналізу білкових фракцій були використані дві електрофоретичні системи, які дозволяють розділяти казеїни і білки сироватки за їх зарядами. Це електрофорез в поліакриламідному гелі в присутності сечовини для аналізу казеїнів і експрес-електрофорез в нативних умовах для аналізу білків сироватки молока. Дослідження взірців знежиреного молока голштинської і джерсейської порід двома системами електрофорезу дозволили ідентифікувати лише три основні фракції: αS1-казеїн, β-казеїн і β-лактоглобулін (β-Lg). Ідентифікація інших фракцій і кількісна оцінка всіх фракцій ускладнена накладенням білкових смуг на електрофореграмах. Кращі результати були отримані при окремому аналізі казеїнів і білків сироватки з молока кожної породи. Аналіз казеїнів електрофорезом в присутності сечовини дозволив ідентифікувати і встановити відносний вміст таких фракцій в молоці голштинської породи: αS1-CN B-8P (35,4±2,1%), αS2-CN A-XP (15,2±1,1%), β-CN A2-5P (36,2±1,6%), а в молоці джерсейської породи: αS1-CN C-8P (36,6±1,8%), αS2-CN A-XP (16,2±1,2%) і β-CN A2-5P (32,8±1,9%). Аналіз взірців сироватки експрес-електрофорезом у нативних умовах показав наявність двох генетичних варіантів β-Lg, але в різних співвідношеннях – у молоці корів голштинської породи: β-Lg A (16,7±1,3%) і β-Lg B (23,7±2,2%), а у молоці джерсейської породи: β-Lg A (14,9±1,5%) і β-Lg B (27,4±2,3%). За результатами експрес-електрофорезу також встановлено, що в обох взірцях молока присутній один і той же варіант α-La – α-La B.

Ключові слова:
електрофорез, казеїни, білки сироватки молока, генетичні варіанти

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Як цитувати
Yukalo, V., Datsyshyn, K., Krupa, O., & Storozh, L. (2025). ЕЛЕКТРОФОРЕТИЧНІ СИСТЕМИ ДЛЯ АНАЛІЗУ ФРАКЦІЙНОГО СКЛАДУ БІЛКІВ МОЛОКА КОРІВ РІЗНИХ ПОРІД. Food Science and Technology, 19(1), 36-44. https://doi.org/10.15673/fst.v19i1.3138
Номер
Том 19 № 1 (2025)
Розділ
Хімія харчових продуктів і матеріалів. Нові види сировини

Посилання

1. Vilotte J-L, Chanat E, Provost FLe, Whitelaw CBA. Genetics and Biosynthesis of Milk Proteins. In: McSweeney PLH, Fox PF, editors. Advanced Dairy Chemistry: Volume 1A: Proteins: Basic Aspects, 4th Edition. NY: Springer; 2013. p. 431-461. https://doi.org/10.1007/978-1-4614-4714-6_14.
2. Kawasaki K., Lafont AG, Sire, JY. The evolution of milk casein genes from tooth genes before the origin of mammals. Molecular Biology and Evolution. 2011; 28(7):2053-2061. https://doi.org/10.1093/molbev/msr020.
3. Alexander LJ, Stewart AF, MacKinlay AG, Kapelinskaya TV, Tkach TM, Gorodetsky SI. Isolation and characterization of the bovine kappa-casein gene. European Journal of Biochemistry. 1988; 178(2):395-401. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1988.tb14463.x.
4. Nadugala BH, Pagel CN,. Raynes JK, Ranadheera CS, Logan A. The effect of casein genetic variants, glycosylation and phosphorylation on bovine milk protein structure, technological properties, nutrition and product manufacture. International Dairy Journal. 2022; 133:105440. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2022.105440.
5. Martin P, Bianchi L, Cebo C, Miranda G. Genetic Polymorphism of Milk Proteins. In: McSweeney PLH, Fox PF, editors. Advanced Dairy Chemistry: Volume 1A: Proteins: Basic Aspects, 4th Edition. NY: Springer; 2013. p. 465-514. https://doi.org/10.1007/978-1-4614-4714-6_15.
6. Caroli AM, Chessa S, Erhardt GJ. Invited review: milk protein polymorphisms in cattle: effect on animal breeding and human nutrition. Journal of Dairy Science. 2009; 92(11):5335-5352. https://doi.org/10.3168/jds.2009-2461.
7. Adamov N, Atanasov B, Ilievska K, Nikolovski M, Dovenska M, Petkov V, et al. Allele and genotype frequencies of the k-casein (CSN3) locus in Macedonian Holstein-Friesian cattle. Macedonian Veterinary Review, 2020; 43(1):45-54. https://doi.org/10.2478/macvetrev-2020-0013.
8. Sharma N, Sharma R, Rajput YS, Mann B, Sight R, Gandhi K. Separation methods for milk proteins on polyacrylamide gel electrophoresis: Critical analysis and options for better resolution. International Dairy Journal, 2021; 114:104920. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2020.104920.
9. Yukalo V, Datsyshyn K, Krupa O, Storozh L. Adaptation of Stadier’s apparatus for electrophoresis of main milk proteins. Eastern-European Journal of Enterprise Technologies. 2024; 1/11(127):73-80. https://doi.org/10.15587/1729-4061.2024.296753.
10. Yukalo V, Datsyshyn K, Storozh L. Electrophoretic system for express analysis of whey protein fractions. Eastern-European Journal of Enterprise Technologies. 2019; 2/11 (98):37-44. https://doi.org/10.15587/1729-4061.2019.160186.
11. Fox PF, Uniacke T, Mc Sweeney PLH, O'Mahony JA. Dairy chemistry and Biochemistry. Second Edition. New York: Springer; 2015. https://doi.org/10.1007/978-3-319-14892-2.
12. Amalfitano N, Stocco G, Maurmayr A, Pegolo S, Cecchinato A, Bittante G. Quantitative and qualitative detailed milk protein profiles of 6 cattle breeds: Sources of variation and contribution of protein genetic variants. Journal of Dairy Science. 2020; 103:11190-11208. https://doi.org/10.3168/jds.2020-18497.
13. Ng-Kwai-Hang KF, Hayes JF, Moxley JE, Monardes HG. Association of Genetic Variants of Casein and Milk Serum Proteins with Milk, Fat, and Protein Production by Dairy Cattle. Journal of Dairy Science. 1984; 67(4):835-840. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(84)81374-0.
14. Jensen HB, Holland JW, Poulsen NA, Larsen LB. Milk protein genetic variants and isoforms identified in bovine milk representing extremes in coagulation properties. Journal of Dairy Science. 2012; 95(6): 2891-2903. https://doi.org/10.3168/jds.2012-5346.
15. Poulsen NA, Bertelsen HP, Jensen HB, Gustavsson F, Glantz M, Lindmark Månsson H, et al. The occurrence of noncoagulating milk and the association of bovine milk coagulation properties with genetic variants of the caseins in 3 Scandinavian dairy breeds. Journal of Dairy Science. 2013; 96(8):4830-4842. https://doi.org/10.3168/jds.2012-6422.
16. Gustavsson F, Buitenhuis AJ, Glantz M, Stålhammar H, Lindmark-Månsson H, Poulsen NA, et al. Impact of genetic variants of milk proteins on chymosin-induced gelation properties of milk from individual cows of Swedish Red dairy cattle. International Dairy Journal. 2014; 39(1):102-107. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2014.05.007.
17. Nilsson K, Johansen LB, de Koning DJ, Duchemin SI, Hansen MS, Stalhammar H, et al. Effects of milk proteins and posttranslational modifications on noncoagulating milk from Swedish Red dairy cattle. Journal of Dairy Science. 2020; 103(8):6858-6868. https://doi.org/10.3168/jds.2020-18357.
18. Jensen HB, Poulse NA, Andersen KK, Hammershøj M, Poulsen HD, Larsen LB. Distinct composition of bovine milk from Jersey and Holstein-Friesian cows with good, poor, or noncoagulation properties as reflected in protein genetic variants and isoforms. Journal of Dairy Science. 2012; 95(12): 6905-6917. https://doi.org/10.3168/jds.2012-5675.
19. Ketto IA, Knutsen TM, Øyaas J, Heringstad B, Ådnøy T, Devold TG, et al. Effects of milk protein polymorphism and composition, casein micelle size and salt distribution on the milk coagulation properties in Norwegian Red cattle. International Dairy Journal. 2017; 70:55-64. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2016.10.010.
20. Poulsen NA, Glantz M, Rosengaard AK, Paulsson M, Larsen LB. Comparison of milk protein composition and rennet coagulation properties in native Swedish dairy cow breeds and high-yielding Swedish Red cows. Journal of Dairy Science. 2017; 100(11):8722-8734. https://doi.org/10.3168/jds.2017-12920.
21. Nguyen HTH, Schwendel H, Harland D, Day L. Differences in the yoghurt gel microstructure and physicochemical properties of bovine milk containing A1A1 and A2A2 β-casein phenotypes. Food Research International, 2018; 112: 217-224. https://doi.org/10.1016/j.foodres.2018.06.043.