##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##
##plugins.themes.bootstrap3.article.main##
Анотація
У роботі проведено порівняльний аналіз фракційного складу і стійкості до теплової денатурації білків казеїнових сироваток: лабораторної, яка була отримана при температурі 18°С, і виробничої – при температурі 46°С. В обох випадках сироватки відділяли після ізоелекричного осадження білків казеїнового комплексу хлороводневою кислотою. Експрес-електрофорез в поліакриламідному гелі показав ідентичний якісний склад основних і мінорних білків в обох сироватках. Також не виявлено відмінностей у відносному вмісті основних білкових фракцій сироваток: β-лактоглобуліну (β-lg), α-лактальбуміну (α-la), альбуміну сироватки (BSA) та імуноглобулінів (Ig). Для порівняння стійкості до теплової денатурації зразки лабораторної і виробничої сироваток нагрівали і витримували 5 хв при температурах від 60°С до 100°С з інтервалом 5°С. Осад денатурованих білків відділяли центрифугуванням. Концентрацію білків в супернатанті визначали спектрофотометрично і аналізували якісний та кількісний склад основних білкових фракцій експрес-електрофорезом. У результаті встановлено, що концентрація неденатурованого білка в обох сироватках не співпадає в діапазоні температур 70–90°С. Більш стійкими до теплової денатурації виявились білки лабораторної сироватки. Причому ці відмінності можна виявити лише при короткотривалій (5 хв) тепловій денатурації. Довготривале високотемпературне нагрівання (30 хв) не дозволяє їх виявити. Електрофоретичний аналіз відносного вмісту основних білкових фракцій показав, що зміни у стійкості відбуваються завдяки двом фракціям – β-lg і BSA. Відносна концентрація цих фракцій в неденатурованому залишку з виробничої сироватки ˂ 3%, а в залишку з лабораторної сироватки > 8% – для BSA і > 24% для β-lg при нагріванні до 90°С протягом 5 хв. Тривале витримування обох сироваток при 20°С перед дослідженням їх стійкості до теплової денатурації може свідчити, що частина змін у стійкості білків виробничої сироватки, які спричинені попереднім нагріванням до 46°С, є незворотними.
##plugins.themes.bootstrap3.article.details##
Посилання
2. Brodkorb A, Croguennec T, Bouhallab S, Kehoe JJ. Heat-Induced Denaturation, Aggregation and Gelation of Whey Proteins. NY: Springer New York; 2016. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-2800-2_6
3. Fox PF, Morrissey PA. Reviews of the progress of Dairy Science: the heat stability of milk. Journal of Dairy Research. 1977;44:627-646. https://doi.org/10.1017/S0022029900020616
4. Fox PF, Uniacke T, Mc Sweeney PLH, O'Mahony JA. Dairy chemistry and Biochemistry. Second Edition. New York: Springer; 2015. https://doi.org/10.1007/978-3-319-14892-2
5. Čurlej J, Zajác P, Čapla J, Golian J, Benešová L, Partika A, et al. The Effect of Heat Treatment on Cow's Milk Protein Profiles. Foods. 2022 Mar;11(7):1023. https://doi.org/10.3390/foods11071023.
6. Fitzsimons SM, Mulvihill DM, Morris ER Denaturation and aggregation processes in thermal gelation of whey proteins resolved by differential scanning calorimetry. Food Hydrocoll. 2007;21:638-644. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2006.07.007.
7. Kelleher CM, Aydogdu T, Murphy KM, O’Mahony JA, Kelly AL, O’Callaghan DJ, McCarthy NA. The effect of protein profile and preheating on denaturation of whey proteins and development of viscosity in milk protein beverages during heat treatment. Int. J. Dairy Technol. 2020;73:494-501. https://doi.org/10.1111/1471-0307.12679.
8. Del Angel CR, Dalgleish DG. Structures and some properties of soluble protein complexes formed by the heating of reconstituted skim milk powder. Food Res. Int. 2006;39:472-479. https://doi.org/10.1016/j.foodres.2005.09.010
9. Bogahawaththa D, Vasiljevic T. Advances in dairy protein science: whey proteins. In: Understanding and Improving the Functional and Nutritional Properties of milk. UK: Burleigh Dodds Science Publishing. 2022;183-139. https://doi.org/10.19103/AS.2022.0099.06.
10. Wijayanti HB, Brodkorb A, Hogan SA, Murphy EG. Thermal Denaturation, Aggregation, and Methods of Prevention. In: Deeth H, Bansal N, editors. Whey Proteins: From Milk to Medicine. London. UK: Academic Press; 2019;85-247. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-812124-5.00006-0.
11. Wijayanti HB, Bansal N, Deeth HC. Stability of whey proteins during thermal processing: a review. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety. 2014;13(6):1235-1251. https://doi.org/10.1111/1541-4337.12105
12. Calvo MM, Leaver J, Banks JM. Influence of other whey proteins on the heat-induced aggregation of α-lactalbumin. International Dairy Journal. 1993;3(8):719-727. https://doi.org/10.1016/0958-6946(93)90085-E
13. Edwards PJB, Jameson GB. Structure and stability of whey proteins. In: Boland M, Singh H, editors. Milk Proteins. From Expression to Food (3rd edn.). London, UK: Academic Press; 2020;251-291. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-815251-5.00007-4
14. Singh H, Havea P. Thermal denaturation, aggregation and gelation of whey proteins. In: Fox PF, McSweeney PLH, editors. Advanced Dairy Chemistry—1 Proteins: Part A/Part B. Boston, MA: Springer US. 2003;1261-1287. https://doi.org/10.1007/978-1-4419-8602-3_34
15. Guo M, Wang C. Chemistry of whey proteins. In: Guo M, editor. Whey Protein Production, Chemistry, Functionality and Applications. Hoboken: John Wiley & Sons, Inc. 2019;39-65. https://doi.org/10.1002/9781119256052.ch3
16. Gezimati J, Singh H, Creamer LK. Heat-induced interactions and gelation of mixtures of bovine β-lactoglobulin and serum albumin. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1996;44(3):804-810. https://doi.org/10.1021/jf950445k
17. Marnila P, Korhonen H. Immunoglobulins. Encyclopedia of Dairy Sciences (3rd edn.). San Diego, CA: Fuquay JW, Fox PF, McSweeney PLH; 2011. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-374407-4.00436-2
18. Anema SG. A comparison of the kinetics of the thermal denaturation of the immunoglobulins in caprine and bovine skim milk samples. International Dairy Journal. 2017;65:1-4. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2016.09.002
19. Deeth H, Bansal N. Whey proteins: an overview. In: Deeth H, Bansal N, editor. Whey Proteins: From Milk to Medicine. London, UK: Academic Press. 2019;1-50. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-812124-5.00001-1
20. Yukalo V, Datsyshyn K, Storozh L. Electrophoretic system for express analysis of whey protein fractions. Eastern-European Journal of Enterprise Technologies. 2019;2/11 (98):37-44. https://doi.org/10.15587/1729-4061.2019.160186.