##plugins.themes.bootstrap3.article.main##
Анотація
В матеріалах статті показано, що протеоліз (ферментативний гідроліз протеїнів) є фундаментальна біологічна реакція, яка лежить в основі таких біологічних процесів як перетравлення, реутилізація тканинних білків, імунітет, нейроендокринна регуляція, запалення та дистрофія, а в деяких випадках, і як захист від патогенів. Найважливішими регуляторами протеолізу є інгібітори протеолітичних ферментів, що робить їх ефективними чинниками впливу на стан значної кількості біологічних процесів. У соєвих бобах існує 2 інгібітори протеолітичних ферментів: інгібітор Кунітца (ІК), який інгібує трипсин, і інгібітор Баумана-Бірк (ІББ), інгібуючий трипсин, хімотрипсин, еластазу, катепсини і мікробні протеази. На відміну від інгібітора ІК, інгібітор ІББ термостабільний і залишається в соєвих продуктах (шрот, жмих) після їх знежирення. Тому важливо використовувати у годуванні тварин соєві продукти з мінімальним вмістом ІББ. Мета роботи- Визначити вміст ІББ у перспективних сортах сої Одеської селекції. У якості дослідних матеріалів було досліджено 12 сортів сої Одеської селекції (Еврідіка, Орфей, Аврора, Південна зоря, Аріадна, Фенікс, Васильківська, Таверна, Серенада, Одеситка, Зміна, Звитяга). Після механічного подрібнення і знежирення за допомогою ацетону інгібітор екстрагували ацетатним буфером (0,05 М, рН 4,5) і змішували екстракт з трьома об'ємами ацетону. Після витримки суміші при температурі -16°С протягом 2 днів осад відцентрифугували і розчиняли в 0,5% NaHCO3. Вміст ІББ визначали за дією на хімотрипсин, активність якого оцінювали за швидкістю гідролізу казеїну методом Кунітца-Левицького. Результати. Встановлено, що вміст ІББ у досліджених сортах сої варіює від 93,6 мкг/г (сорт Еврідіка) до 368,8 мкг/г (сорт Серенада). Високим вмістом ІББ характеризуються сорти сої Таверна (323,8 мкг/г), Васильківська (290,9 мкг/г), а також Зміна (282,0 мкг/г) та Аріадна (263,0 мкг/г). На основі отриманих даних встановлено, що нові сорти сої Одеської селекції місять незначну кількість інгібіторів Баумана-Бірка і можуть використовуватися у годівлі тварин після звичайної теплової обробки без додаткового їх вилучення.
##plugins.themes.bootstrap3.article.details##
Посилання
2. Qi R.F., Song Z.W., Chi C.W. Structural features and molecular evolution of Bowman-Birk protease inhibitors and their potential application. Acta Biochimica Et Biophysica Sinica (Shanghai). 2005. V. 37. № 5. P. 283-292. DOI: 10.1111/j.1745-7270.2005.00048.x
3. Kumar V., Rani A., Mittal P. Shuaib M. Kunitz trypsin inhibitor in soybean: contribution to total trypsin inhibitor activity as a function of genotype and fate during processing. Journal of Food Measurement and Characterization. 2019. V. 13. № 2. P. 1583-1590. DOI: 10.1007/s11694-019-00074-y
4. Lin L.L., Mick R., Ware J., Metz J., Lustig R., Vapiwala N., Rengan R., Kennedy A.R. Phase I randomized double-blind placebo-controlled single-dose safety studies of Bowman-Birk inhibitor concentrate. Oncology Letters. 2014. V. 7 № 4. P. 1151-1158. DOI: 10.3892/ol.2014.1855
5. Kim J.Y., Park S.C., Hwang I., Cheong H., Nah J.W., Hahm K.S., Park Y. Protease inhibitors from plants with antimicrobial activity. International Journal of Molecular Sciences. 2009. V. 10. № 6. P. 2860-2872. DOI: 10.3390/ijms10062860
6. Li J., Ye L., Cook D.R., Wang X., Liu J., Kolson D.L., Persidsky Y., Ho W.Z. Soybean-derived Bowman-Birk inhibitor inhibits neurotoxicity of LPS-activated macrophages. Journal of Neuroinflammation. 2011. V.8. № 15. P. 1-9. DOI: 10.1186/1742-2094-8-15
7. Gran B., Tabibzadeh N., Martin A., Ventura E.S., Ware J.H., Zhang G.X., Parr J.L., Kennedy A.R., Rostami A.M. The protease inhibitor, Bowman-Birk Inhibitor, suppresses experimental autoimmune encephalomyelitis: a potential oral therapy for multiple sclerosis. Multiple Sclerosis. 2006. V. 12. № 6. P. 688-697. DOI: 10.1177/1352458506070769
8. Mittal P., Kumar V., Rani A. Effect of genotype, seed development stages, and processing treatments on Bowman-Birk inhibitor in soybean and its level in commercial soy products. Acta Alimentaria. 2020. V. 49. № 3. P. 348-355. DOI: 10.1556/066.2020.49.3.14
9. Levitskiy A.P., Makarenko O.A., Demyanenko S.A. Metodyi eksperimentalnoy stomatologii. Uchebnoe posobie. Simferopol: OOO Izd-vo «Tarpan», 2018. 78 s.